Albumine (A) e globuline (D).
Proteine A e G presenti in tutti i tessuti. Il siero di sangue è il più ricco di queste proteine. Il contenuto di albumina in esso è 40-45 g / l, globuline 20-30 g / l, cioè la proporzione di albumina rappresenta più della metà delle proteine plasmatiche.
Proteine dell'albumina di peso molecolare relativamente piccolo (15-70 mila Sì); hanno una carica negativa e proprietà acide, IET - 4.7, contengono molti aminoacidi glutammina. Queste sono proteine altamente idratate, quindi sono depositate solo con un'alta concentrazione di sostanze disidratanti.
A causa dell'alta idrofilia, piccole dimensioni delle molecole, significative concentrazioni di albumina svolgono un ruolo importante nel mantenimento della pressione osmotica del sangue. Se la concentrazione di albumina è inferiore a 30 g / l, la pressione osmotica del sangue cambia, causando edema. Circa il 75-80% della pressione osmotica del sangue è dovuta all'albumina.
Una caratteristica caratteristica dell'albumina è la loro elevata capacità di adsorbimento. Assorbono molecole polari e non polari, svolgendo un ruolo di trasporto. Sono vettori non specifici: trasportano ormoni, colesterolo, bilirubina, sostanze medicinali, ioni di calcio. Il legame e il trasferimento di acidi grassi a catena lunga è la principale funzione fisiologica dell'albumina sierica. Le albumine sono sintetizzate principalmente nel fegato e sono rapidamente aggiornate, la loro emivita è di 7 giorni.
Le globuline sono proteine con un peso molecolare più elevato rispetto all'albumina. Globuline proteine leggermente acide o neutre (IEP = 6 - 7.3). Alcune delle globuline hanno la capacità di legare in modo specifico le sostanze (portatori specifici).
Forse il frazionamento delle proteine del siero in albumina e globuline mediante la salagione usando (NH4)2SO4. In una soluzione satura, l'albumina precipita come frazione più leggera, in una semi-saturata, globuline.
Nella clinica, il metodo di frazionamento della proteina sierica mediante elettroforesi è diventato molto diffuso. Quando si separa elettroforeticamente le proteine del siero, si possono distinguere 5-7 frazioni: La natura e l'entità dei cambiamenti nelle frazioni di siero proteico in varie condizioni patologiche sono di grande interesse per scopi diagnostici. La riduzione dell'albumina è osservata come risultato di una violazione della loro sintesi, con una carenza di materiale plastico, una violazione della funzione sintetica del fegato e danni ai reni. Il contenuto di globuline aumenta con processi infettivi cronici.
Albumine e globuline
Albumine (A) e globuline (D).
Proteine A e G presenti in tutti i tessuti. Il siero di sangue è il più ricco di queste proteine. Il contenuto di albumina in esso è 40-45 g / l, globuline 20-30 g / l, cioè la proporzione di albumina rappresenta più della metà delle proteine plasmatiche.
Proteine dell'albumina di peso molecolare relativamente piccolo (15-70 mila Sì); hanno una carica negativa e proprietà acide, IET - 4.7, contengono molti aminoacidi glutammina. Queste sono proteine altamente idratate, quindi sono depositate solo con un'alta concentrazione di sostanze disidratanti.
A causa dell'alta idrofilia, piccole dimensioni delle molecole, significative concentrazioni di albumina svolgono un ruolo importante nel mantenimento della pressione osmotica del sangue. Se la concentrazione di albumina è inferiore a 30 g / l, la pressione osmotica del sangue cambia, causando edema. Circa il 75-80% della pressione osmotica del sangue è dovuta all'albumina.
Una caratteristica caratteristica dell'albumina è la loro elevata capacità di adsorbimento. Assorbono molecole polari e non polari, svolgendo un ruolo di trasporto. Sono vettori non specifici: trasportano ormoni, colesterolo, bilirubina, sostanze medicinali, ioni di calcio. Il legame e il trasferimento di acidi grassi a catena lunga è la principale funzione fisiologica dell'albumina sierica. Le albumine sono sintetizzate principalmente nel fegato e sono rapidamente aggiornate, la loro emivita è di 7 giorni.
Le globuline sono proteine con un peso molecolare più elevato rispetto all'albumina. Globuline proteine leggermente acide o neutre (IEP = 6 - 7.3). Alcune delle globuline hanno la capacità di legare in modo specifico le sostanze (portatori specifici).
Forse il frazionamento delle proteine del siero in albumina e globuline mediante la salagione usando (NH4)2SO4. In una soluzione satura, l'albumina precipita come frazione più leggera, in una semi-saturata, globuline.
Nella clinica, il metodo di frazionamento della proteina sierica mediante elettroforesi è diventato molto diffuso. Quando si separa elettroforeticamente le proteine del siero, si possono distinguere 5-7 frazioni: La natura e l'entità dei cambiamenti nelle frazioni di siero proteico in varie condizioni patologiche sono di grande interesse per scopi diagnostici. La riduzione dell'albumina è osservata come risultato di una violazione della loro sintesi, con una carenza di materiale plastico, una violazione della funzione sintetica del fegato e danni ai reni. Il contenuto di globuline aumenta con processi infettivi cronici.
Albumine e globuline
Alla frazione di albumina appartiene anche la transtiretina (prealbumina), che insieme alla globulina e all'albumina leganti la tiroxina trasporta l'ormone tiroxina e il suo metabolita iodotironina.
Le albumine sono proteine idrofile a basso peso molecolare. La molecola di albumina contiene 600 aminoacidi. Peso molecolare 67 kDa. Le albumine, come la maggior parte delle altre proteine del plasma, sono sintetizzate nel fegato. Circa il 40% dell'albumina è nel plasma sanguigno, il resto è nel liquido interstiziale e nella linfa.
globuline
A differenza delle albumine, le globuline non sono solubili in acqua, ma solubili in soluzioni saline deboli.
Questa frazione include una varietà di proteine. 1-le globuline hanno elevata idrofilia e basso peso molecolare - quindi, nella patologia dei reni si perdono facilmente con le urine. Tuttavia, la loro perdita non ha un effetto significativo sulla pressione sanguigna oncotica, perché il loro contenuto nel plasma sanguigno è piccolo.
Funzioni di 1-globuline
1. Trasporto. Trasportare i lipidi, mentre si formano con loro complessi - lipoproteine. Tra le proteine di questa frazione sono le proteine destinate al trasporto di ormoni: proteina legante la tiroxina - trasferimento di tiroxina, transcortina - trasporto di cortisolo, corticosterone e progesterone, glicoproteina acida - trasporto di progesterone.
2. Partecipazione al funzionamento del sistema di coagulazione del sangue e del sistema protrombinico complementare.
3. Funzione normativa. Alcune frazioni proteiche1-le globuline sono inibitori endogeni degli enzimi proteolitici. La più alta concentrazione nel plasma1-antitripsina. Il suo contenuto nel plasma è da 2 a 4 g / l (molto alto), il peso molecolare è di 58-59 kDa. La sua funzione principale è quella di sopprimere l'elastasi, un enzima che idrolizza l'elastina (una delle principali proteine del tessuto connettivo).1-L'antitripsina è anche un inibitore delle proteasi: trombina, plasmina, tripsina, chimotripsina e alcuni enzimi del sistema di coagulazione del sangue. A frazione1-anche le globuline includono1-antichimotripsina. Inibisce la chimotripsina e alcune proteinasi dei globuli rossi.
Proteine ad alto peso molecolare. Questa frazione contiene proteine regolatrici, fattori di coagulazione del sangue, componenti del sistema del complemento, proteine di trasporto. Questo include hepatocuprein. È un vettore di rame e garantisce anche la costanza del contenuto di rame in vari tessuti, specialmente nel fegato. Con una malattia ereditaria - la malattia di Wilson - il livello di ceruloplasmina diminuisce. Di conseguenza, la concentrazione di rame nel cervello e nel fegato aumenta. Ciò si manifesta con lo sviluppo di sintomi neurologici e con la cirrosi epatica.
Haptoglobins: il contenuto di queste proteine è circa 1/4 di tutto 2-globuline. L'aptoglobina forma complessi specifici con l'emoglobina rilasciata dagli eritrociti durante l'emolisi intravascolare. A causa dell'alto peso molecolare di questi complessi, non possono essere eliminati dai reni. Ciò impedisce al corpo di perdere il ferro.
I complessi di emoglobina con aptoglobina vengono distrutti dalle cellule del sistema reticolo-endoteliale (cellule del sistema dei fagociti mononucleati), dopo di che la globina si divide in amminoacidi, l'eme viene distrutto in bilirubina ed escreto dalla bile e il ferro rimane nel corpo e può essere utilizzato.
Questa frazione include anche 2-macroglobulina. Il peso molecolare di questa proteina è 720 kDa, concentrazione plasmatica 1,5-3 g / l. È un inibitore endogeno delle proteinasi di tutte le classi e lega anche l'insulina ormonale.
C1-l'inibitore della glicoproteina, è il principale anello normativo nella via classica dell'attivazione del complemento (CCP), è in grado di inibire la plasmina, la callicreina.
Proteine di trasporto: proteina legante il retinolo - trasporto di vitamina A, proteina legante la vitamina D - trasporto di vitamina D.
Componenti del sistema di coagulazione del sangue e fibrinolisi: antitrombina III e plasminogeno.
Questa frazione include:
fibrinogeno - sistema di coagulazione delle proteine
proteine dei componenti del sistema di attivazione del complemento
proteine di trasporto: transferrina (trasporto di ioni di ferro), transcobalamina (trasporto di vitamina B12), ormoni sessuali che legano globulina (trasporto di testosterone ed estradiolo), LDL (trasporto di lipidi).
l'emopessina trasmette l'eme libera, la porfirina. Lega le proteine contenenti orlo e le trasferisce al fegato per la distruzione.
Questa frazione contiene principalmente anticorpi - proteine sintetizzate nel tessuto linfoide e nelle cellule RES, così come alcuni componenti del sistema del complemento.
La funzione degli anticorpi è quella di proteggere il corpo dagli agenti esterni (batteri, virus, proteine estranee), che sono chiamati antigeni.
Principali classi di anticorpi nel sangue:
- immunoglobuline G (IgG)
- immunoglobuline M (IgM)
- immunoglobuline A (IgA), che comprendono IgD e IgE.
Le IgG e le IgM sono in grado di attivare il sistema del complemento. Maggiori informazioni sulle immunoglobuline nell'Appendice 1 di questo manuale.
Il gruppo gamma globulina include anche crioglobuline. Queste sono proteine che possono precipitare sul raffreddamento del siero di latte. Le persone sane non li hanno nel siero. Compaiono in pazienti con artrite reumatoide, mieloma multiplo.
Tra le crioglobuline c'è una fibronectina proteica. È una glicoproteina ad alto peso molecolare (peso molecolare 220 kDa). È presente nel plasma sanguigno e sulla superficie di molte cellule (macrofagi, cellule endoteliali, piastrine, fibroblasti). Funzioni della fibronectina: 1. Assicura l'interazione delle cellule tra loro; 2. Promuove l'adesione piastrinica; 3. Previene le metastasi tumorali.
La fibronectina plasmatica è opsonina - migliora la fagocitosi. Svolge un ruolo importante nella pulizia del sangue dai prodotti di degradazione delle proteine, come il collagene. Unire la relazione con l'eparina, è coinvolto nella regolazione della coagulazione del sangue. Attualmente questa proteina è ampiamente studiata e utilizzata per la diagnosi, specialmente in condizioni che comportano l'inibizione del sistema macrofagico (sepsi, ecc.)
L'interferone è una glicoproteina. Ha un peso molecolare di circa 26 kDa. Ha una specificità di specie. Prodotto in cellule in risposta all'introduzione di virus in esse. In una persona sana, la sua concentrazione plasmatica è bassa. Ma con le malattie virali, la sua concentrazione aumenta.
Albumine e globuline.
Gli albumini sono semplici scoiattoli; fanno parte di tessuti animali e vegetali; trovato nelle proteine delle uova, nel siero, nel latte, nei semi delle piante. Solubile in acqua, soluzioni saline, acidi e alcali. Circa il 75-80% della pressione osmotica delle proteine sieriche cade sull'albumina; una delle loro funzioni è il trasporto di acidi grassi.
Globuline - un gruppo di proteine animali e vegetali, ampiamente distribuito in natura. Appartengono alle proteine globulari. Solubile in soluzioni deboli di sali neutri, acidi diluiti e alcali. Le globuline rappresentate dalla a-frazione sono contenute nel sangue in un complesso con bilirubina e con lipoproteine ad alta densità. La frazione β-globulina include la protrombina, che è un precursore della trombina, una proteina coinvolta nella coagulazione del sangue. La frazione di g-globuline è la più eterogenea. Le g-globuline più importanti sono le immunoglobuline.
Il rapporto di albumina / globulina ha un valore diagnostico: è normalmente vicino a 2 e diminuisce nelle malattie infiammatorie.
Protamines e istoni.
Protamine: proteine a basso peso molecolare nei nuclei degli spermatozoi nei pesci e negli uccelli. Possiedono contengono il 60-85% di arginina e hanno proprietà basiche. Ben disciolto in acqua, mezzo acido e neutro. Sono precipitati dagli alcali. Nei nuclei delle cellule sono associati al DNA.
Gli istoni sono anche piccole proteine del protagonista. La loro struttura include lisina e arginina, il cui contenuto non supera il 20-30%. Esistono cinque diversi tipi di istoni: H1, H2A, H2B, H3 e H4. Queste proteine si trovano principalmente nei nuclei delle cellule. Sono coinvolti nell'organizzazione strutturale della cromatina.
Prolamine e glutelin.
I prolamine sono proteine di origine vegetale. Contengono il 20-25% di acido glutammico e il 10-15% di prolina. Solubile in soluzione acquosa al 60-80% di etanolo, mentre tutte le altre semplici proteine in queste condizioni di solito precipitano.
I glutelin sono semplici proteine che si trovano nei semi dei cereali, nelle parti verdi delle piante. Sono caratterizzati da un alto contenuto di acido glutammico e dalla presenza di lisina. Solubile in soluzioni alcaline diluite. I glutelin sono proteine di riserva.
PROTEINE COMPLESSE
1. Le cromoproteine (dal greco Chroma-dye) sono costituite da una semplice proteina e da una componente non proteica associata ad essa. Ci sono emoproteine e flavoproteine. Partecipano a processi quali respirazione, ossigeno e trasporto di anidride carbonica, reazioni redox, percezione della luce e del colore, ecc.
Le emoproteine comprendono emoglobina, mioglobina, citocromi, catalasi e perossidasi. Tutti contengono ferroporfirine, ma diverse per composizione e struttura delle proteine e svolgono varie funzioni biologiche. Le differenze di specie di emoglobina sono dovute alla globina.
Considerare la struttura dell'emoglobina - proteine del sangue. La componente non proteica dell'emoglobina è un pigmento di sangue che conferisce il colore rosso sangue. La base della sua struttura è la protoporfirina IX (Figura 5). Nel centro dell'eme c'è un atomo di ferro legato a due atomi di azoto in modo covalente e con gli altri due legami di coordinazione. Emetto "avvolto" una catena polipeptidica. La molecola di emoglobina HbA (dall'inglese adulto-adulto) contiene quattro catene di polipeptidi, che insieme costituiscono la parte proteica della molecola - globina (Figura 6). Due catene α contengono 141 residui di amminoacidi, due catene β - 146 ciascuno.
L'emoglobina HbA è presente anche nel sangue di un adulto.2 (2a, catene 2δ, 2,5%) e HbA3 (meno dell'1%, diverso nella struttura della catena b).
Emoglobina fetale nota (emoglobina dei neonati) HbF, costituita da 2 catene α- e 2 γ. L'emoglobina F ha una maggiore affinità per l'ossigeno e consente a una quantità relativamente piccola di sangue fetale di svolgere le funzioni di apporto di ossigeno in modo più efficiente. Il sangue del neonato contiene fino all'80% di HbF, entro la fine del 1 ° anno di vita è quasi completamente sostituito da HbA.
Le malattie delle emoglobine (più di 200) sono chiamate emoglobine.
1. Emoglobinopatie, che si basano su un cambiamento ereditario nella struttura di una qualsiasi catena di emoglobina normale. Circa 150 diversi tipi di emoglobine mutanti sono scoperti nel sangue umano.
Le emoglobine anomale differiscono nelle loro proprietà fisico-chimiche (mobilità elettroforetica, solubilità, punto isoelettrico, affinità per l'ossigeno).
Un classico esempio di emoglobinopatia è l'anemia falciforme, che è comune nei paesi del Sud America, Africa e Sud-Est asiatico. Il difetto chimico è ridotto alla sostituzione dell'acido glutammico nella sesta posizione dall'N-terminale alla valina nelle catene β della molecola di emoglobina HbS. Questo è il risultato di una mutazione nella molecola del DNA. L'HbS diminuisce la solubilità e l'affinità per l'ossigeno. I globuli rossi in condizioni di bassa pressione parziale di ossigeno assumono la forma di una falce. L'HbS dopo il rilascio di ossigeno nei tessuti si trasforma in forma deossidante poco solubile e precipita sotto forma di cristalli a forma di fuso. Essi deformano la cellula e conducono all'emolisi. La forma eterozigote dell'anomalia è asintomatica o è accompagnata da lieve anemia emolitica. Gli individui omozigoti sviluppano dai primi mesi di vita una forma grave di anemia falciforme. La malattia è acuta e spesso i bambini muoiono in tenera età.
2. Talassemia - un gruppo di malattie con una violazione ereditaria della sintesi di una delle catene globiniche. Ci sono α- e β-talassemia. L'emoglobinopatia H - una delle varianti dell'α-talassemia - si manifesta per anemia emolitica, precipitazione dell'emoglobina H, ingrossamento della milza, gravi alterazioni ossee.
3. Anemia da carenza di ferro - alterata sintesi dell'emoglobina dovuta a carenza di ferro. Le cause principali sono la perdita di sangue e la mancanza di cibo ricco di eme - carne e pesce.
Data di inserimento: 27-07-2016; Visualizzazioni: 2489; LAVORO DI SCRITTURA DELL'ORDINE
Albumine e globuline;
PROTEINE COMUNI
CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE
PROPRIETÀ FISICHE E CHIMICHE DELLE PROTEINE
Le proteine sono composti altamente molecolari, il loro peso molecolare relativo varia da 6.000 a 1.000.000 amu. e sopra. Per determinare il peso molecolare delle proteine, vengono utilizzati metodi di analisi della sedimentazione, cromatografia su gel e elettroforesi su gel.
Le proprietà fisico-chimiche più caratteristiche delle proteine sono l'alta viscosità delle soluzioni, la diffusione insignificante, la capacità di gonfiarsi entro ampi limiti, l'attività ottica, la mobilità in un campo elettrico, bassa pressione osmotica e alta pressione oncotica, capacità di assorbire i raggi UV a 280 nm (questa proprietà usato per quantificare le proteine). Le molecole proteiche non sono in grado di penetrare le membrane artificiali semipermeabili, così come le biomembrane di tessuti vegetali e animali.
Al punto isoelettrico (pI), la carica totale delle proteine con proprietà anfotere è pari a zero e le proteine non si muovono in un campo elettrico. Nel punto isoelettrico, le proteine sono meno stabili in soluzione e facilmente precipitate. Per la maggior parte delle proteine del tessuto animale pI = 5,5 - 7,0.
Una soluzione proteica è chiamata isoionica se non contiene altri ioni, ad eccezione dei residui amminoacidici ionizzati della molecola proteica e degli ioni formati durante la dissociazione dell'acqua. Il punto di isoion proteina è il valore di pH della soluzione isoionica di questa proteina. L'isoelettrodo e il punto isoelettrico della proteina coincidono solo nel caso in cui entrambi sono uguali a 7.
A seconda della composizione chimica delle proteine sono divisi in 2 gruppi.
Le proteine semplici sono costituite da residui di amminoacidi e, quando idrolizzate, si decompongono solo in amminoacidi liberi.
Le proteine complesse sono proteine bicomponenti che consistono in una semplice proteina e un componente non proteico (gruppo protesico).
Gli albumini sono semplici scoiattoli; fanno parte di tessuti animali e vegetali; trovato nelle proteine delle uova, nel siero, nel latte, nei semi delle piante. Solubile in acqua, soluzioni saline, acidi e alcali. Circa il 75-80% della pressione osmotica delle proteine sieriche cade sull'albumina; una delle loro funzioni è il trasporto di acidi grassi.
Globuline - un gruppo di proteine animali e vegetali, ampiamente distribuito in natura. Appartengono alle proteine globulari. Solubile in soluzioni deboli di sali neutri, acidi diluiti e alcali. Le globuline rappresentate dalla a-frazione sono contenute nel sangue in un complesso con bilirubina e con lipoproteine ad alta densità. La frazione β-globulina include la protrombina, che è un precursore della trombina, una proteina coinvolta nella coagulazione del sangue. La frazione di g-globuline è la più eterogenea. Le g-globuline più importanti sono le immunoglobuline.
Il rapporto di albumina / globulina ha un valore diagnostico: è normalmente vicino a 2 e diminuisce nelle malattie infiammatorie.
Albumina e globuline le loro proprietà
albumina
L'albumina (circa 45 g / l) è la più abbondante tra le proteine plasmatiche, che svolge un ruolo essenziale nel mantenere la pressione osmotica colloidale nel sangue e serve come una riserva importante di aminoacidi per il corpo. L'albumina ha la capacità di legare le sostanze lipofile, in conseguenza delle quali può funzionare come una proteina di supporto per acidi grassi a catena lunga, bilirubina, farmaci, alcuni ormoni steroidei e vitamine. Inoltre, l'albumina lega gli ioni Ca2 + e Mg2 +. L'albumina contiene anche alcuni farmaci.
Alla frazione di albumina appartiene anche la transtiretina (prealbumina), che insieme alla globulina e all'albumina leganti la tiroxina trasporta l'ormone tiroxina e il suo metabolita iodotironina.
Le albumine sono proteine idrofile a basso peso molecolare. La molecola di albumina contiene 600 aminoacidi. Peso molecolare 67 kDa. Le albumine, come la maggior parte delle altre proteine del plasma, sono sintetizzate nel fegato. Circa il 40% dell'albumina è nel plasma sanguigno, il resto è nel liquido interstiziale e nella linfa.
globuline
A differenza delle albumine, le globuline non sono solubili in acqua, ma solubili in soluzioni saline deboli.
Questa frazione include una varietà di proteine. Le 1-globuline hanno elevata idrofilia e basso peso molecolare - quindi, nella patologia dei reni, vengono facilmente perse con l'urina. Tuttavia, la loro perdita non ha un effetto significativo sulla pressione sanguigna oncotica, perché il loro contenuto nel plasma sanguigno è piccolo.
Funzioni di 1-globuline
1. Trasporto. Trasportare i lipidi, mentre si formano con loro complessi - lipoproteine. Tra le proteine di questa frazione sono le proteine destinate al trasporto di ormoni: proteina legante la tiroxina - trasferimento di tiroxina, transcortina - trasporto di cortisolo, corticosterone e progesterone, glicoproteina acida - trasporto di progesterone.
2. Partecipazione al funzionamento del sistema di coagulazione del sangue e del sistema protrombinico complementare.
3. Funzione normativa. Alcune proteine della frazione 1-globulina sono inibitori endogeni di enzimi proteolitici. La più alta concentrazione plasmatica di 1-antitripsina. Il suo contenuto nel plasma è da 2 a 4 g / l (molto alto), il peso molecolare è di 58-59 kDa. La sua funzione principale è quella di sopprimere l'elastasi, un enzima che idrolizza l'elastina (una delle principali proteine del tessuto connettivo). L'α-antitripsina è anche un inibitore delle proteasi: trombina, plasmina, tripsina, chimotripsina e alcuni enzimi del sistema di coagulazione del sangue. La frazione 1-globulina comprende anche 1-antichymotrypsin. Inibisce la chimotripsina e alcune proteinasi dei globuli rossi.
Proteine ad alto peso molecolare. Questa frazione contiene proteine regolatrici, fattori di coagulazione del sangue, componenti del sistema del complemento, proteine di trasporto. Questo include ceruloplasmin. È un vettore di rame e garantisce anche la costanza del contenuto di rame in vari tessuti, specialmente nel fegato. Con una malattia ereditaria - la malattia di Wilson - il livello di ceruloplasmina diminuisce. Di conseguenza, la concentrazione di rame nel cervello e nel fegato aumenta. Ciò si manifesta con lo sviluppo di sintomi neurologici e con la cirrosi epatica.
Idrogoglobine: il contenuto di queste proteine è pari a circa 1/4 di tutte le A2-globuline. L'aptoglobina forma complessi specifici con l'emoglobina rilasciata dagli eritrociti durante l'emolisi intravascolare. A causa dell'alto peso molecolare di questi complessi, non possono essere eliminati dai reni. Ciò impedisce al corpo di perdere il ferro.
I complessi di emoglobina con aptoglobina vengono distrutti dalle cellule del sistema reticolo-endoteliale (cellule del sistema dei fagociti mononucleati), dopo di che la globina si divide in amminoacidi, l'eme viene distrutto in bilirubina ed escreto dalla bile e il ferro rimane nel corpo e può essere utilizzato.
Anche la mac2-macroglobulina appartiene a questa frazione. Il peso molecolare di questa proteina è 720 kDa, concentrazione plasmatica 1,5-3 g / l. È un inibitore endogeno delle proteinasi di tutte le classi e lega anche l'insulina ormonale.
La glicoproteina dell'inibitore C1, è il principale anello di regolazione nella via classica dell'attivazione del complemento (CPC), è in grado di inibire la plasmina, la callicreina.
Proteine di trasporto: proteina legante il retinolo - trasporto di vitamina A, proteina legante la vitamina D - trasporto di vitamina D.
Componenti del sistema di coagulazione del sangue e fibrinolisi: antitrombina III e plasminogeno.
Questa frazione include:
fibrinogeno - sistema di coagulazione delle proteine
proteine dei componenti del sistema di attivazione del complemento
proteine di trasporto: transferrina (trasporto di ioni di ferro), transcobalamina (trasporto di vitamina B12), ormoni sessuali che legano globulina (trasporto di testosterone ed estradiolo), LDL (trasporto di lipidi).
l'emopessina trasmette l'eme libera, la porfirina. Lega le proteine contenenti orlo e le trasferisce al fegato per la distruzione.
Questa frazione contiene principalmente anticorpi - proteine sintetizzate nel tessuto linfoide e nelle cellule RES, così come alcuni componenti del sistema del complemento.
La funzione degli anticorpi è quella di proteggere il corpo dagli agenti esterni (batteri, virus, proteine estranee), che sono chiamati antigeni.
Principali classi di anticorpi nel sangue:
- immunoglobuline G (IgG)
- immunoglobuline M (IgM)
- immunoglobuline A (IgA), che comprendono IgD e IgE.
Le IgG e le IgM sono in grado di attivare il sistema del complemento. Maggiori informazioni sulle immunoglobuline nell'Appendice 1 di questo manuale.
Le crioglobuline appartengono anche al gruppo delle gammaglobuline. Queste sono proteine che possono precipitare sul raffreddamento del siero di latte. Le persone sane non li hanno nel siero. Compaiono in pazienti con artrite reumatoide, mieloma multiplo.
Tra le crioglobuline c'è una fibronectina proteica. È una glicoproteina ad alto peso molecolare (peso molecolare 220 kDa). È presente nel plasma sanguigno e sulla superficie di molte cellule (macrofagi, cellule endoteliali, piastrine, fibroblasti). Funzioni della fibronectina: 1. Assicura l'interazione delle cellule tra loro; 2. Promuove l'adesione piastrinica; 3. Previene le metastasi tumorali.
La fibronectina plasmatica è opsonina - migliora la fagocitosi. Svolge un ruolo importante nella pulizia del sangue dai prodotti di degradazione delle proteine, come il collagene. Unire la relazione con l'eparina, è coinvolto nella regolazione della coagulazione del sangue. Attualmente questa proteina è ampiamente studiata e utilizzata per la diagnosi, specialmente in condizioni che comportano l'inibizione del sistema macrofagico (sepsi, ecc.)
L'interferone è una glicoproteina. Ha un peso molecolare di circa 26 kDa. Ha una specificità di specie. Prodotto in cellule in risposta all'introduzione di virus in esse. In una persona sana, la sua concentrazione plasmatica è bassa. Ma con le malattie virali, la sua concentrazione aumenta.
Albumine, globuline, proprietà. La somiglianza e la differenza tra loro. Significato per l'organismo animale, diffuso in natura.
Albumine, globuline. Proprietà. Somiglianze e differenze l'una dall'altra. Valori per l'organismo animale, distribuzione in natura.
Proteine A e G presenti in tutti i tessuti. Il siero di sangue è il più ricco di queste proteine. Il contenuto di albumina in esso è 40-45 g / l, globuline 20-30 g / l, cioè la proporzione di albumina rappresenta più della metà delle proteine plasmatiche.
Proteine dell'albumina di peso molecolare relativamente piccolo (15-70 mila Sì); hanno una carica negativa e proprietà acide, IET - 4.7, contengono molti aminoacidi glutammina. Queste sono proteine altamente idratate, quindi sono depositate solo con un'alta concentrazione di sostanze disidratanti.
A causa dell'alta idrofilia, piccole dimensioni delle molecole, significative concentrazioni di albumina svolgono un ruolo importante nel mantenimento della pressione osmotica del sangue. Se la concentrazione di albumina è inferiore a 30 g / l, la pressione osmotica del sangue cambia, causando edema. Circa il 75-80% della pressione osmotica del sangue è dovuta all'albumina.
Una caratteristica caratteristica dell'albumina è la loro elevata capacità di adsorbimento. Assorbono molecole polari e non polari, svolgendo un ruolo di trasporto. Sono vettori non specifici: trasportano ormoni, colesterolo, bilirubina, sostanze medicinali, ioni di calcio. Il legame e il trasferimento di acidi grassi a catena lunga è la principale funzione fisiologica dell'albumina sierica. Le albumine sono sintetizzate principalmente nel fegato e sono rapidamente aggiornate, la loro emivita è di 7 giorni.
Le globuline sono proteine con un peso molecolare più elevato rispetto all'albumina. Globuline proteine leggermente acide o neutre (IEP = 6 - 7.3). Alcune delle globuline hanno la capacità di legare in modo specifico le sostanze (portatori specifici).
Il frazionamento delle proteine del siero in albumina e globuline è possibile mediante salagione utilizzando (Nh5) 2SO4. In una soluzione satura, l'albumina precipita come frazione più leggera, in una semi-saturata, globuline.
Globuline (dal latino globulus ball) - una famiglia di proteine del sangue globulari con un peso molecolare più elevato e solubilità in acqua rispetto all'albumina. Le globuline sono prodotte dal fegato e dal sistema immunitario. Globuline, albumina e fibrinogeno sono chiamate le principali proteine del plasma. La normale concentrazione di globuline nel sangue è di 2,6-4,6 g / decilitro.
· Costituire quasi la metà delle proteine del sangue;
· Determina le proprietà immunitarie del corpo;
· Determina la coagulazione del sangue;
· Partecipare al trasporto di ferro in altri processi.
Protamine, istoni, proprietà. La somiglianza e la differenza tra loro. Significato per l'organismo animale, diffuso in natura.
Istoni (dal greco Histos - tessuto) - proteine tissutali di organismi multicellulari associati al DNA della cromatina. Queste sono proteine di piccolo peso molecolare (11000-24000); per proprietà elettrochimiche, appartengono a proteine con segni di base pronunciati (il punto isoelettrico di diversi istoni varia da 9,5 a 12,0). Gli istoni hanno solo una struttura terziaria. Esistono 5 tipi principali o frazioni di istoni: H1, H2a, H2b, H3, H4.
In condizioni naturali, gli istoni sono fortemente associati al DNA e sono secreti nella composizione della nucleoproteina. La relazione istonica è DNA elettrostatico, dal momento che gli istoni hanno una grande carica positiva e la catena del DNA è negativa. Le proteine simili agli istoni si trovano nella composizione ribosomale del citoplasma cellulare. In organismi unicellulari, alcune delle frazioni istoniche sono assenti. I batteri non hanno istoni tipici e i virus hanno proteine simili all'istone.
Le principali funzioni degli istoni sono strutturali e normative. La funzione strutturale è che gli istoni sono coinvolti nella stabilizzazione della struttura spaziale del DNA, e quindi della cromatina e dei cromosomi. Quattro frazioni di istoni, ad eccezione di H1, formano la base dei nucleosomi, che sono le unità strutturali della cromatina; La frazione H1 riempie i frammenti di DNA tra i nucleosomi. La funzione regolatoria è la capacità di bloccare il trasferimento di informazioni genetiche dal DNA all'RNA.
I protamine sono particolari sostituti biologici per gli istoni, ma qualitativamente diversi da loro nella loro composizione e struttura aminoacidica. Queste sono le proteine a minor peso molecolare (M 4000-12000), hanno proprietà basali pronunciate a causa dell'elevato contenuto di arginina (fino all'80%). Come gli istoni, le protamine sono proteine policationiche; si legano al DNA nella cromatina spermatica. La sostituzione degli istoni con le protamine nella cromatina dello sperma non è stata osservata in tutti gli animali. La presenza più tipica di protamine nella composizione della nucleoprotamina nello sperma di pesce (nel latte). Prototipi separati hanno preso il loro nome dalla fonte di ricezione: salmin - protamina dal latte di salmone; Klupein: dalle uova di aringa; truttino - dalla trota di latte; sgombro - dal latte allo sgombro.
· I protamine creano DNA compatto di spermatozoi, cioè, svolgono, come gli istoni, una funzione strutturale. Tuttavia, a quanto pare, non svolgono funzioni normative e pertanto sono presenti in celle che non sono in grado di dividere. Forse questo spiega la sostituzione biologica delle protamine in alcune cellule istoniche.
· Ben disciolto in acqua, mezzo acido e neutro.
· Nessuna denaturazione se riscaldata.
· Formare sali con acidi e complessi con proteine acide.
Albumine e globuline
Il tipo più famoso di albumina è l'albumina sierica. È contenuto nel sangue nel siero, può anche essere presente in altri fluidi (ad esempio nel liquido cerebrospinale).
L'albumina di siero viene sintetizzata nel fegato e costituisce la maggioranza di tutte le proteine del siero di latte. L'albumina, contenuta nel sangue umano, è chiamata albumina sierica umana, rappresenta circa il 55% di tutte le proteine contenute nel plasma sanguigno.
Il livello normale di albumina sierica negli adulti è tra 35 e 50 g / l. Per i bambini di età inferiore a 3 anni, il livello normale è compreso tra 25 e 55 g / l.
Livelli di albumina bassi (ipoalbuminemia) possono verificarsi a causa di malattie del fegato, sindrome nefritica, ustioni, enteropatia da perdita di proteine, malnutrizione, gravidanza tardiva e neoplasie maligne. L'assunzione di retinolo (vitamina A) può aumentare il livello dell'albumina a valori subnormali elevati (49 g / l).
Alti livelli di albumina (iperalbuminemia) derivano quasi sempre dalla disidratazione.
Globuline (dal latino globulus ball) - una famiglia di proteine del sangue globulari con un peso molecolare più elevato e solubilità in acqua rispetto all'albumina. Le globuline sono prodotte dal fegato e dal sistema immunitario. Globuline, albumina e fibrinogeno sono chiamate le principali proteine del plasma. La normale concentrazione di globuline nel sangue è di 2,6-4,6 g / decilitro.
costituire quasi la metà delle proteine del sangue, determinare le proprietà immunitarie dell'organismo, determinare la coagulazione del sangue, partecipare al trasporto del ferro e altri processi.
Emoglobina nelle urine.
Nel primo caso, la rilevazione dell'emoglobina nelle urine insieme agli eritrociti è un fenomeno abbastanza comune. Poiché i globuli rossi vengono rapidamente distrutti (lisciviati) nelle urine a causa dell'elevato pH o della bassa osmolalità delle urine.
Nel secondo caso, l'emoglobinuria vera è causata dall'emolisi intravascolare degli eritrociti (distruzione dei globuli rossi nel sangue). In una persona sana, una porzione di globuli rossi viene distrutta giornalmente nel sangue, quindi il plasma contiene una piccola quantità di emoglobina libera. L'emoglobina ematica libera è legata dall'aptoglobina e in questa forma il filtro renale non può passare.
L'emoglobinuria si verifica quando viene rilasciata troppa emoglobina, che non ha il tempo di legare l'aptoglobina ed è in grado di passare attraverso il filtro renale nelle urine. Il colore dell'urina nell'emoglobinuria acquisisce un colore marrone scuro (nero), viene rilevata anemia con reticolocitosi, il livello di bilirubina indiretta nel siero aumenta e spesso si verifica dolore lombare. A differenza dell'ematuria (eritrociti nelle urine) nell'emoglobinuria, gli eritrociti non vengono rilevati nel sedimento urinario.
Data di inserimento: 18-06-2016; Visualizzazioni: 1424; LAVORO DI SCRITTURA DELL'ORDINE
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1.5. Classificazione delle proteine
Il corpo umano contiene oltre 50.000 singole proteine, diverse per struttura primaria, conformazione, struttura del centro attivo e funzioni. Tuttavia, ad oggi non esiste una classificazione uniforme e coerente che tenga conto delle varie caratteristiche delle proteine. Al centro delle classificazioni esistenti ci sono segni diversi. Quindi le proteine possono essere classificate:
sotto forma di molecole proteiche (globulari - rotonde o fibrillari - filamentose)
per peso molecolare (basso peso molecolare, alto peso molecolare)
secondo le funzioni svolte (trasporto, strutturale, protettivo, normativo, ecc.)
per localizzazione nella cellula (nucleare, citoplasmatico, lisosomiale, ecc.)
per caratteristiche strutturali e composizione chimica, le proteine sono divise in due gruppi: semplice e complesso. Le proteine semplici sono rappresentate solo da una catena polipeptidica costituita da amminoacidi. Le proteine complesse hanno una parte proteica e una componente non proteica (gruppo protesico). Tuttavia, questa classificazione non è l'ideale, poiché nella sua forma pura, le proteine semplici si trovano raramente nel corpo.
Caratteristiche di proteine semplici.
Le proteine semplici includono istoni, protamine, albumina e globuline, prolamine e glutelin e proteinoidi.
Istoni: proteine del tessuto di numerosi organismi associati al DNA della cromatina. Queste sono proteine a basso peso molecolare (11-24 mila Da). Secondo le loro proprietà elettrochimiche, appartengono a proteine con proprietà basiche pronunciate (proteine policiclici), l'IET negli istoni va da 9 a 12. Gli istoni hanno solo una struttura terziaria, concentrata principalmente nei nuclei delle cellule. Gli istoni sono associati al DNA nella composizione delle desossiribonucleoproteine. Il legame del DNA dell'istone è elettrostatico, poiché gli istoni hanno una grande carica positiva e la catena del DNA è negativa. La composizione degli istoni è dominata dagli amminoacidi diamminomocarbossilici arginina, lisina.
Esistono 5 tipi di istoni. La divisione si basa su una serie di caratteristiche, la principale delle quali è il rapporto tra lisina e arginina in frazioni: quattro istoni H2A, H2B, H3 e H4 formano un complesso proteico ottomano, che è chiamato "nucleo nucleosomico". La molecola di DNA è "ferita" sulla superficie dell'istamero dell'istone, facendo 1,75 giri (circa 146 nucleotidi). Un tale complesso di proteine istoniche con DNA funge da unità strutturale principale della cromatina, è chiamato "nucleosoma".
La funzione principale degli istoni è strutturale e normativa. La funzione strutturale è che gli istoni sono coinvolti nella stabilizzazione della struttura spaziale del DNA, e quindi della cromatina e dei cromosomi. La funzione regolatoria è la capacità di bloccare il trasferimento di informazioni genetiche dal DNA all'RNA.
I protamine sono particolari sostituti biologici per gli istoni, ma differiscono da essi per composizione e struttura. Queste sono le proteine a più basso peso molecolare (M - 4-12 mila Da), hanno proprietà basali pronunciate a causa dell'elevato contenuto di arginina in esse (80%).
Come gli istoni, le protamine sono proteine policationiche. Si legano al DNA nella cromatina spermatica e si trovano nella quantità di pesce.
Salmin - protamina da miliardo di salmoni.
Sgombro - dal latte di sgombro.
I protamine producono DNA compatto di spermatozoi, cioè eseguire come un istone, una funzione strutturale, ma non eseguire uno normativo.
Albumine e globuline.
Albumine (A) e globuline (D).
Proteine A e G presenti in tutti i tessuti. Il siero di sangue è il più ricco di queste proteine. Il contenuto di albumina in esso è 40-45 g / l, globuline 20-30 g / l, cioè la proporzione di albumina rappresenta più della metà delle proteine plasmatiche.
Proteine dell'albumina di peso molecolare relativamente piccolo (15-70 mila Sì); hanno una carica negativa e proprietà acide, IET - 4.7, contengono molti aminoacidi glutammina. Queste sono proteine altamente idratate, quindi sono depositate solo con un'alta concentrazione di sostanze disidratanti.
A causa dell'alta idrofilia, piccole dimensioni delle molecole, significative concentrazioni di albumina svolgono un ruolo importante nel mantenimento della pressione osmotica del sangue. Se la concentrazione di albumina è inferiore a 30 g / l, la pressione osmotica del sangue cambia, causando edema. Circa il 75-80% della pressione osmotica del sangue è dovuta all'albumina.
Una caratteristica caratteristica dell'albumina è la loro elevata capacità di adsorbimento. Assorbono molecole polari e non polari, svolgendo un ruolo di trasporto. Sono vettori non specifici: trasportano ormoni, colesterolo, bilirubina, sostanze medicinali, ioni di calcio. Il legame e il trasferimento di acidi grassi a catena lunga è la principale funzione fisiologica dell'albumina sierica. Le albumine sono sintetizzate principalmente nel fegato e sono rapidamente aggiornate, la loro emivita è di 7 giorni.
Le globuline sono proteine con un peso molecolare più elevato rispetto all'albumina. Globuline proteine leggermente acide o neutre (IEP = 6 - 7.3). Alcune delle globuline hanno la capacità di legare in modo specifico le sostanze (portatori specifici).
Il frazionamento delle proteine del siero in albumina e globuline è possibile mediante salagione utilizzando (Nh5) 2SO4. In una soluzione satura, l'albumina precipita come frazione più leggera, in una semi-saturata, globuline.
Nella clinica, il metodo di frazionamento della proteina sierica mediante elettroforesi è diventato molto diffuso. Quando si separa elettroforeticamente le proteine del siero, si possono distinguere 5-7 frazioni: La natura e l'entità dei cambiamenti nelle frazioni di siero proteico in varie condizioni patologiche sono di grande interesse per scopi diagnostici. La riduzione dell'albumina è osservata come risultato di una violazione della loro sintesi, con una carenza di materiale plastico, una violazione della funzione sintetica del fegato e danni ai reni. Il contenuto di globuline aumenta con processi infettivi cronici.
Elettroforesi delle proteine del siero.
Prolamine e glutelin.
Questo è un gruppo di proteine vegetali, che sono contenute esclusivamente nei semi di glutine delle piante di cereali, dove agiscono come proteine di conservazione. Una caratteristica dei prolamine è che non sono solubili in acqua, soluzioni saline, alcali, ma solubili in soluzione di etanolo al 70%, mentre tutte le altre proteine precipitano. Le proteine più studiate sono la gliadina (grano) e la zeina (mais). È stabilito che le prolamine contengono acido glutammico al 20-25% e prolina al 10-15%. Queste proteine, ad esempio la gliadina, sono normalmente divise nell'uomo, ma a volte alla nascita manca l'enzima che scompone questa proteina. Quindi questa proteina viene convertita in prodotti di decadimento con un effetto tossico. La celiachia si sviluppa - l'intolleranza alle proteine vegetali.
I glutelin sono anche proteine vegetali, insolubili in acqua, in soluzioni saline, etanolo. Sono solubili in alcali deboli.
Tessuti che supportano i tessuti (ossa, cartilagine, tendini, legamenti), cheratine - proteine dei capelli, corna, zoccoli, collageni - proteine del tessuto connettivo, elastina - proteine delle fibre elastiche.
Tutte queste proteine sono fibrillari, non idrolizzate nel tratto gastrointestinale. Il collagene costituisce il 25-33% della quantità totale di proteine nel corpo di un adulto o il 6% del peso corporeo. La catena del peptide di collagene contiene circa 1000 residui di amminoacidi, di cui ogni 3 ° amminoacido è la glicina, il 20% sono prolina e idrossiprolina, il 10% di alanina. Quando si formano le strutture secondarie e terziarie, questa proteina non può produrre a-eliche tipiche, poiché gli amminoacidi prolina e idrossiprolina possono dare solo un legame idrogeno. Pertanto, la catena polipeptidica nel sito in cui si trovano questi aminoacidi è facilmente piegata, poiché, come al solito, il secondo legame idrogeno non regge.
L'elastina è la principale componente strutturale delle fibre elastiche, che sono contenute nei tessuti con significativa elasticità (vasi sanguigni, legamenti, polmoni). Le proprietà di elasticità si manifestano nelle proprietà ad alta resistenza di questi tessuti e nel rapido ripristino della forma e delle dimensioni originali dopo la rimozione del carico. La composizione di elastina contiene molti aminoacidi idrofobici (glicina, valina, alanina, leucina, prolina).
Oltre alle catene polipeptidiche, le proteine complesse contengono nella loro composizione una parte non proteica (protesica) rappresentata da varie sostanze. A seconda della natura chimica della porzione non proteica, si distinguono i seguenti gruppi di proteine complesse:
Analisi biochimiche del sangue. Proteine totali, albumina, globuline, bilirubina, glucosio, urea, acido urico, creatinina, lipoproteine, colesterolo. Come prepararsi per l'analisi, il tasso, i motivi per l'aumento o la diminuzione delle prestazioni.
Il sito fornisce informazioni di base. Diagnosi e trattamento adeguati della malattia sono possibili sotto la supervisione di un medico coscienzioso. Qualsiasi farmaco ha controindicazioni. Consultazione richiesta
Proteine totali - norme, cause di aumento e diminuzione, come passare l'analisi
In varie condizioni patologiche, una diminuzione della concentrazione proteica (ipoproteinemia) è più frequente di un aumento (iperproteinemia).
Bassa percentuale di proteine del sangue
L'ipoproteinemia viene rilevata nei seguenti processi patologici generali: epatite parenchimale, inadeguata assunzione di proteine dal cibo (fame completa e incompleta), processi infiammatori, sanguinamento cronico, perdita di proteine nelle urine, aumento della ripartizione proteica, assorbimento, intossicazione, febbre.
Una diminuzione della concentrazione proteica inferiore a 50 g / l porta alla comparsa di edema tissutale.
Forse lo sviluppo di ipoproteinemia fisiologica negli ultimi mesi di gravidanza, durante l'allattamento, sullo sfondo di uno sforzo fisico prolungato, così come nei pazienti costretti a letto.
Quali malattie riducono la quantità di proteine nel sangue?
L'ipoproteinemia è un sintomo delle seguenti malattie:
- malattie del tratto gastrointestinale (pancreatite, enterocolite)
- interventi chirurgici
- tumori di varia localizzazione
- malattie del fegato (cirrosi, epatite, tumori epatici o metastasi epatiche)
- avvelenamento
- sanguinamento acuto e cronico
- bruciare le malattie
- glomerulonefrite
- ferita
- tireotossicosi
- uso della terapia infusionale (assunzione di grandi volumi di liquidi nel corpo)
- malattie ereditarie (malattia di Wilson-Konovalov)
- febbre
- diabete mellito
- ascite
- pleurite
Lo sviluppo dell'iperproteinemia è un fenomeno raro. Questo fenomeno si sviluppa in una serie di condizioni patologiche in cui si verifica la formazione di proteine patologiche. Questo segno di laboratorio viene rilevato nelle malattie infettive, macroglobulinemia di Waldenstrom, mieloma, lupus eritematoso sistemico, artrite reumatoide, granulomatosi linfoma, cirrosi, epatite cronica. Forse lo sviluppo di iperproteinemia relativa (fisiologica) con abbondanti perdite d'acqua: vomito, diarrea, ostruzione intestinale, ustioni, anche con diabete insipido e nefrite.
Farmaci che influenzano il contenuto di proteine
La concentrazione di proteine totali nel sangue è influenzata da alcuni farmaci. Quindi, i corticosteroidi, la bromsulfaleina promuovono lo sviluppo dell'iperproteinemia e gli ormoni estrogeni portano all'ipoproteinemia. Aumentare la concentrazione di proteine totali è anche possibile con il serraggio prolungato della vena con un'imbracatura, così come il passaggio dalla posizione "sdraiata" alla posizione "in piedi".
Come passare l'analisi per le proteine?
Per determinare la concentrazione di proteine totali, il sangue viene prelevato da una vena al mattino, a stomaco vuoto. L'intervallo tra l'ultimo pasto dovrebbe essere di almeno 8 ore. Anche le bevande dolci dovrebbero essere limitate. Oggi, la concentrazione di proteine è determinata dal metodo biuret o microbiuret (se la concentrazione è molto bassa). Questo metodo è universale, facile da usare, abbastanza economico e veloce. Ci sono pochi errori nell'uso di questo metodo, pertanto è considerato affidabile e informativo. Gli errori si verificano principalmente quando la reazione è errata o l'uso di piatti sporchi.
Albumina, specie globuline, norme, cause di aumento o diminuzione degli indicatori
Le violazioni di questo rapporto di frazioni proteiche si chiamano dysproteinemia.Molte volte, vari tipi di dysproteinemia sono accompagnati da malattie epatiche e malattie infettive.
Albumina - la norma, la ragione per l'aumento, la diminuzione, come passare l'analisi
Considerare ogni frazione di proteine separatamente. Le albumine sono un gruppo molto omogeneo, metà del quale si trova nel flusso sanguigno e metà nel liquido intercellulare. A causa della presenza di una carica negativa e di una grande superficie, l'albumina è in grado di portare su se stessa varie sostanze: ormoni, droghe, acidi grassi, bilirubina, ioni metallici, ecc. La principale funzione fisiologica dell'albumina è di mantenere la pressione e la riserva di amminoacidi. Le albumine sono sintetizzate nel fegato e vivono 12-27 giorni.
Aumento dell'albumina - cause
Un aumento della concentrazione di albumina nel sangue (iperalbuminemia) può essere associato alle seguenti patologie:
- disidratazione o disidratazione (perdita di liquidi corporei durante vomito, diarrea, sudorazione eccessiva)
- estese ustioni
Albumina ridotta - cause
La diminuzione della concentrazione di albumina (ipoalbuminemia) può essere fino a 30 g / l, il che porta ad una diminuzione della pressione oncotica e dell'edema. L'ipoalbuminemia si verifica quando:
- vari nefrite (glomerulonefrite)
- atrofia epatica acuta, epatite tossica, cirrosi
- aumento della permeabilità capillare
- amiloidosi
- ustioni
- lesioni
- emorragia
- insufficienza cardiaca congestizia
- patologia del tratto gastrointestinale
- digiuno
- gravidanza e allattamento
- tumori
- con sindrome da malassorbimento
- sepsi
- tireotossicosi
- prendendo contraccettivi orali e ormoni estrogeni
Per determinare la concentrazione di albumina viene prelevato sangue da una vena, al mattino, a stomaco vuoto. In preparazione per l'analisi, è necessario escludere l'assunzione di cibo per 8-12 ore prima di donare il sangue ed evitare un forte sforzo fisico, inclusa una prolungata permanenza in piedi. I suddetti fattori possono distorcere l'immagine e il risultato dell'analisi sarà errato. Per determinare la concentrazione di albumina utilizzando un reagente speciale - verde bromocresolo. Determinare la concentrazione di albumina con questo metodo è accurato, semplice e non durevole. Possibili errori si verificano quando si processa impropriamente il sangue per analisi, usando piatti sporchi o formando erroneamente la reazione.
Globuline - tipi di globuline, norme, cause di aumento, diminuzione
α1-globuline - α1-antitripsina, glicoproteina α1-acido, norme, cause di aumento, diminuzione
L'α2-macroglobulina viene sintetizzata nel fegato, nei monociti e nei macrofagi. Normalmente, il suo contenuto nel sangue degli adulti è 1,5-4,2 g / l, e nei bambini 2,5 volte superiore. Questa proteina appartiene al sistema immunitario ed è citostatica (arresta la divisione delle cellule tumorali).
Una diminuzione della concentrazione di α2-macroglobulina si osserva nell'infiammazione acuta, reumatismi, poliartrite e malattie oncologiche.
Un aumento della concentrazione di α2-macroglobulina viene rilevato nella cirrosi epatica, nella malattia renale, nel mixedema e nel diabete mellito.
L'aptoglobina consiste di due subunità e circola nel sangue umano in tre forme molecolari. È una proteina di fase acuta. Il livello ematico normale di una persona sana è inferiore a 2,7 g / l. La principale funzione dell'aptoglobina è il trasferimento dell'emoglobina nelle cellule del sistema reticolo-endoteliale, dove l'emoglobina viene distrutta e dalla quale si forma la bilirubina. Un aumento della sua concentrazione si verifica nell'infiammazione acuta e una diminuzione dell'anemia emolitica. Con la trasfusione, il sangue incompatibile può scomparire del tutto.
Il ceruloplasmina è una proteina con le proprietà di un enzima che ossida Fe2 + in Fe3 +. Ceruloplasmin è un deposito e portatore di rame. Nel sangue di una persona sana, normalmente contiene 0,15 - 0,60 g / l. Il contenuto di questa proteina aumenta con l'infiammazione acuta e la gravidanza. L'incapacità del corpo di sintetizzare questa proteina si trova nella malattia congenita - malattia di Wilson-Konovalov, così come nei parenti sani di questi pazienti.
Come passare l'analisi?
Per determinare la concentrazione di α2-macroglobuline, il sangue viene utilizzato da una vena, che viene assunta rigorosamente nelle ore del mattino, a stomaco vuoto. I metodi per determinare queste proteine sono laboriosi e richiedono molto tempo e richiedono un'elevata qualificazione.
β-globuline - transferrin, hemopexin, tasso, cause di aumento, diminuzione
La transferrina (siderofilina) è una proteina rossastra che trasferisce il ferro agli organi del deposito (fegato, milza) e da lì alle cellule che sintetizzano l'emoglobina. Aumentare la quantità di questa proteina è rara, soprattutto nei processi correlati alla distruzione dei globuli rossi (anemia emolitica, malaria, ecc.). Invece di determinare la concentrazione di transferrina, viene utilizzata la determinazione del grado della sua saturazione con ferro. Normalmente, è saturo di ferro solo 1/3. Una diminuzione di questo valore indica una carenza di ferro e il rischio di sviluppare anemia da carenza di ferro, e un aumento indica una ripartizione intensa dell'emoglobina (ad esempio, nell'anemia emolitica).
L'emopessina è anche una proteina che lega l'emoglobina. Normalmente, è contenuto nel sangue - 0,5-1,2 g / l. Il contenuto di emopessina diminuisce con emolisi, malattie del fegato e dei reni e aumenta con l'infiammazione.
Come passare l'analisi?
Per determinare la concentrazione di β-globulina utilizzando sangue da una vena, che viene assunto al mattino, a stomaco vuoto. Il sangue dovrebbe essere fresco, senza segni di emolisi. La conduzione di questo campione è un'analisi ad alta tecnologia, richiede un laboratorio altamente specializzato. L'analisi richiede molto tempo e richiede molto tempo.
γ-globuline (immunoglobuline) - la norma, le ragioni per l'aumento e la diminuzione
Nel sangue, le γ-globuline rappresentano il 15-25% (8-16 g / l) delle proteine del sangue totali.
Le immunoglobuline appartengono alla frazione γ-globulina.
Le immunoglobuline sono anticorpi prodotti dalle cellule del sistema immunitario per distruggere i batteri patogeni.Un aumento del numero di immunoglobuline si osserva quando l'immunità viene attivata, cioè durante le infezioni virali e batteriche, così come durante l'infiammazione e la distruzione dei tessuti. Una diminuzione del numero di immunoglobuline può essere fisiologica (nei bambini di 3-6 anni), congenita (malattie da immunodeficienza ereditaria) e secondaria (in allergie, infiammazione cronica, tumori maligni, trattamento con corticosteroidi a lungo termine).
Come passare l'analisi?
La determinazione della concentrazione di γ-globulina viene effettuata nel sangue da una vena assunta al mattino (prima delle 10), a stomaco vuoto. Quando si passa l'analisi per la determinazione della γ-globulina, è necessario evitare lo sforzo fisico e il forte tumulto emotivo. Per determinare la concentrazione di γ-globulina utilizzando varie tecniche - immunologiche, biochimiche. I metodi immunologici sono più accurati. In termini di tempo e metodi biochimici e immunologici sono equivalenti. Tuttavia, dovrebbero essere preferiti quelli immunologici, in considerazione della loro maggiore precisione, sensibilità e specificità.
Glucosio - la norma, i motivi per l'aumento e la diminuzione, come prepararsi per la donazione di sangue per l'analisi?
Norma glicemica e iperglicemia fisiologica
Il glucosio è una sostanza cristallina incolore con un sapore dolce e si forma nel corpo umano durante la decomposizione dei polisaccaridi (amido, glicogeno). Il glucosio è la principale e universale fonte di energia per le cellule dell'intero organismo. Inoltre, il glucosio è un agente anti-tossico, a seguito del quale viene utilizzato in vari avvelenamenti, somministrandolo attraverso la bocca o per via endovenosa.
Bilirubina - tipi, norme, cause di diminuzione e aumento, come passare l'analisi?
Bilirubina diretta e indiretta - dove si forma e come viene derivata?
La bilirubina è un pigmento giallo-rosso che si forma quando l'emoglobina si rompe nella milza, nel fegato e nel midollo osseo. Con il collasso di 1 g di emoglobina, si formano 34 mg di bilirubina. Quando l'emoglobina viene distrutta, una parte di esso - la globina si rompe in aminoacidi, la seconda parte - eme - si rompe per formare pigmenti di ferro e bile. Il ferro viene riutilizzato e i pigmenti biliari (prodotti di conversione della bilirubina) vengono rimossi dal corpo. La bilirubina, che si forma come risultato della scissione dell'emoglobina (indiretta), viene rilasciata nel flusso sanguigno, dove si lega all'albumina e viene trasferita al fegato. Nelle cellule del fegato, la bilirubina si lega all'acido glucuronico. Questa bilirubina associata all'acido glucuronico è detta diretta.
La bilirubina indiretta è molto tossica, in quanto può accumularsi nelle cellule, principalmente il cervello, compromettendone la funzione. La bilirubina diretta non è tossica. Nel sangue, il rapporto tra bilirubina diretta e indiretta è da 1 a 3. Inoltre, nell'intestino, la bilirubina diretta, mediante l'azione dei batteri, scinde l'acido glucuronico, mentre si ossida per formare urobilinogeno e stercobilinogeno. Il 95% di queste sostanze viene escreto nelle feci, il restante 5% viene assorbito nel sangue, entra nella bile ed è parzialmente escreto dai reni. Un adulto dà ogni giorno 200-300 mg di pigmenti biliari con le feci e 1-2 mg di urina. I pigmenti biliari sono sempre contenuti nei calcoli biliari.
Nei neonati, il livello di bilirubina diretta può essere significativamente più alto - 17,1-205,2 μmol / l. Un aumento della concentrazione di bilirubina nel sangue è chiamato bilirubinemia.
Elevata bilirubina - cause, tipi di ittero
La bilirubinemia è accompagnata dalla comparsa del colore giallo della pelle, della sclera degli occhi e delle mucose. Pertanto, le malattie associate alla bilirubinemia sono chiamate ittero. La bilirubinemia può essere di origine epatica (nelle malattie del fegato e delle vie biliari) e non epatica (nell'anemia emolitica). Separatamente vale l'ittero dei neonati. Un aumento della concentrazione di bilirubina totale entro 23-27 μmol / l indica la presenza di ittero latente nell'uomo e quando la concentrazione di bilirubina totale è superiore a 27 μmol / l, appare un caratteristico colore giallo. Nei neonati, l'ittero si sviluppa quando la concentrazione di bilirubina totale nel sangue è superiore a 51-60 μmol / l. L'ittero epatico è di due tipi: parenchimale e ostruttivo. Per ittero parenchimale includono:
- epatite (virale, tossico)
- cirrosi
- danno epatico tossico (intossicazione da alcool, veleni, sali di metalli pesanti)
- tumori epatici o metastasi
- gravidanza (non sempre)
- tumore pancreatico
- colestasi (ostruzione del passaggio della cavia con le pietre)
L'ittero non epatico comprende l'ittero che si sviluppa sullo sfondo di varie anemie emolitiche.
Diagnosi di vari tipi di ittero
Per distinguere quale ittero è coinvolto, viene utilizzato il rapporto delle diverse frazioni di bilirubina. Questi dati sono presentati nella tabella.
Determinazione della bilirubina - ittero diagnostico. Oltre alle itterizie, si osserva un aumento della concentrazione di bilirubina con dolore severo. Inoltre, la bilirubinemia può svilupparsi in pazienti che assumono antibiotici, indometacina, diazepam e contraccettivi orali.
Bassi livelli di bilirubina nel sangue - ipobirubinemia - possono svilupparsi in presenza di vitamina C, fenobarbital, teofillina.
Cause di ittero neonato
L'ittero neonatale è dovuto ad altre cause. Considerare le cause della formazione di ittero nei neonati:
- nel feto e nel neonato, la massa dei globuli rossi e, di conseguenza, la concentrazione di emoglobina, sulla massa del feto è maggiore che in un adulto. Entro poche settimane dalla nascita, si verifica un intenso esaurimento dei globuli rossi "extra", che si manifesta con ittero.
- la capacità del fegato di un neonato di rimuovere la bilirubina dal sangue, formata come risultato della scomposizione dei globuli rossi "extra", è bassa
- malattia ereditaria - malattia di Gilbert
- dal momento che gli intestini del neonato sono sterili, quindi il tasso di formazione di stercobilinogeno e urobilinogeno è ridotto
- bambini prematuri
Come passare l'analisi?
Per determinare la concentrazione di bilirubina, il sangue viene prelevato da una vena, al mattino, a stomaco vuoto. Prima della procedura non dovrebbe mangiare e bere almeno 4-5 ore. La definizione è un metodo unificato Endrashika. Questo metodo è facile da usare, richiede un po 'di tempo ed è preciso.
Urea - la norma, i motivi dell'aumento, diminuzione, come passare l'analisi
Una diminuzione della concentrazione di urea inferiore a 2 mmol / l suggerisce che una persona abbia una dieta a basso contenuto proteico. L'elevato contenuto di urea nel sangue superiore a 8,3 mmol / l è chiamato uremia. L'uremia può essere causata da determinate condizioni fisiologiche. In questo caso, non stiamo parlando di alcuna malattia grave.
Quindi, l'uremia fisiologica si sviluppa quando:
- Dieta squilibrata (ricca di proteine o povera di cloruro)
- perdita di liquidi corporei - vomito, diarrea, sudorazione eccessiva, ecc.
Motivi per un aumento di urea
Quindi, l'uremia si sviluppa sullo sfondo delle seguenti malattie:
- insufficienza renale cronica e acuta
- glomerulonefrite
- pielonefrite
- anuria (mancanza di urina, la persona non urina)
- pietre, tumori negli ureteri, uretra
- diabete mellito
- peritonite
- ustioni
- shock
- sanguinamento gastrointestinale
- ostruzione intestinale
- avvelenamento con cloroformio, sali di mercurio, fenolo
- insufficienza cardiaca
- infarto miocardico
- dissenteria
- ittero parenchimale (epatite, cirrosi)
Riduzione dell'urea: cause
Una diminuzione della concentrazione di urea nel sangue è un fenomeno raro. Ciò si osserva principalmente con un aumento della disgregazione proteica (lavoro fisico intensivo), con un elevato fabbisogno proteico (gravidanza, allattamento) e un'assunzione insufficiente di proteine dal cibo. Forse una diminuzione relativa della concentrazione di urea nel sangue - con un aumento della quantità di liquido nel corpo (infusione). Questi fenomeni sono considerati fisiologici: la diminuzione patologica della concentrazione di urea nel sangue viene rilevata in alcune malattie ereditarie (ad esempio la celiachia) e in gravi danni al fegato (necrosi, cirrosi in stadio avanzato, avvelenamento da sali di metalli pesanti, fosforo, arsenico).
Come passare l'analisi
La determinazione della concentrazione di urea viene effettuata con sangue prelevato da una vena al mattino, a stomaco vuoto. Prima di effettuare l'analisi, è necessario astenersi dal mangiare per 6-8 ore, anche per evitare un forte sforzo fisico: attualmente l'urea è determinata da un metodo enzimatico specifico, preciso, abbastanza semplice e che non richiede lunghi costi. Anche in alcuni laboratori che usano il metodo dell'ureasi. Tuttavia, il metodo enzimatico è preferibile.